Corsi di Laurea Corsi di Laurea Magistrale Corsi di Laurea Magistrale
a Ciclo Unico
Scuola di Scienze
CHIMICA
Insegnamento
STRUTTURA E DINAMICA DI PROTEINE
SC01123011, A.A. 2017/18

Informazioni valide per gli studenti immatricolati nell'A.A. 2016/17

Principali informazioni sull'insegnamento
Corso di studio Corso di laurea magistrale in
CHIMICA
SC1169, ordinamento 2015/16, A.A. 2017/18
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Crediti formativi 6.0
Tipo di valutazione Voto
Denominazione inglese PROTEIN STRUCTURE AND DYNAMICS
Dipartimento di riferimento Dipartimento di Scienze Chimiche
Obbligo di frequenza
Lingua di erogazione ITALIANO
Sede PADOVA
Corso singolo È possibile iscriversi all'insegnamento come corso singolo
Corso a libera scelta È possibile utilizzare l'insegnamento come corso a libera scelta

Docenti
Responsabile MASSIMO BELLANDA CHIM/04

Dettaglio crediti formativi
Tipologia Ambito Disciplinare Settore Scientifico-Disciplinare Crediti
CARATTERIZZANTE Discipline chimiche organiche CHIM/06 6.0

Modalità di erogazione
Periodo di erogazione Primo semestre
Anno di corso II Anno
Modalità di erogazione frontale

Organizzazione della didattica
Tipo ore Crediti Ore di
Corso
Ore Studio
Individuale
Turni
LEZIONE 6.0 48 102.0 Nessun turno

Calendario
Inizio attività didattiche 02/10/2017
Fine attività didattiche 19/01/2018

Commissioni d'esame
Commissione Dal Al Membri
5 a.a. 2016/17 27/01/2014 30/11/2017 BELLANDA MASSIMO (Presidente)
BATTISTUTTA ROBERTO (Membro Effettivo)
MAMMI STEFANO (Membro Effettivo)

Syllabus
Prerequisiti: Conoscenze di base di chimica fisica e biochimica. Utile il corso di Metodi Fisici in Chimica Organica.
Conoscenze e abilita' da acquisire: Questo insegnamento si prefigge di fornire le basi per permettere la comprensione e l’interpretazione dei più comuni esperimenti NMR multidimensionali utilizzati per lo studio di macromolecole biologiche in soluzione. Verranno descritti gli esperimenti fondamentali per la raccolta dei dati necessari alla determinazione della struttura in soluzione di peptidi e proteine. Saranno anche trattati i metodi di analisi utili per l'interpretazione dei dati sperimentali. Infine, sarà descritto l’utilizzo di parametri NMR per l’ottenimento di informazioni sui moti delle proteine nelle diverse scale dei tempi.
Modalita' di esame: Esame orale, con la possibilità di concordare con il docente un argomento specifico da discutere all'inizio dell'esame.
Criteri di valutazione: La valutazione sarà basata sul grado di comprensione delle metodologie trattate e sulla capacità di contestualizzarle rispetto a problematiche correnti.
Contenuti: 1. Richiami ai principi di base dell'NMR.
2. Rilassamenti, accoppiamento dipolare, effetto nucleare Overhauser.
3. Aspetti pratici: strumentazione, acquisizione e trattamento del FID, caratteristiche del campione, soppressione del solvente.
4. Il formalismo degli operatori prodotto. Introduzione alla spettroscopia NMR bidimensionale. Concetto di coerenza.
5. Esperimenti 2D omonucleari: COSY e varianti, TOCSY, NOESY, ROESY.
6. Spettroscopia di correlazione eteronucleare inversa: INEPT, HSQC, HMQC.
7. Esperimenti 3D eteronucleari.
8. Utilizzo dei parametri NMR per la risoluzione della struttura di peptidi e proteine: pattern caratteristici di particolari strutture secondarie, metodi per calcolo di strutture dai dati NMR e valutazione della loro qualità.
9. Misure di rilassamento e dinamica molecolare.
10. Sistemi complessi: TROSY e deuterazione per lo studio di proteine grandi.
11. NMR di proteine in sistemi orientati: Residual Dipolar Couplings.
12. Interazioni proteina-proteina e proteina-ligando.
13. Produzione di proteine ricombinanti marcate.
Attivita' di apprendimento previste e metodologie di insegnamento: Lezioni frontali e brevi esercitazioni
Eventuali indicazioni sui materiali di studio: Dispense di lezione fornite dal docente.

Testi di consultazione disponibili presso la Biblioteca del Dipartimento di Scienze Chimiche ed indicati di seguito.
Testi di riferimento:
  • G.S. Rule and T.K. Hitchens, Foundamentals of Protein NMR Spectroscopy. --: Springer, 2006. Cerca nel catalogo
  • J. Cavanagh,, Protein NMR spectroscopy: principles and practice. --: Elsevier, 2007. 2nd edition Cerca nel catalogo
  • Q. Teng, Structural Biology: Practical NMR Applications. --: Springer, 2005. Cerca nel catalogo
  • J. Keeler, Understanding NMR Spectroscopy. --: John Wiley & Sons, 2010. 2nd edition Cerca nel catalogo
  • T. D. W. Claridge, High-Resolution NMR Techniques in Organic Chemistry. --: Pergamon Press, --. Cerca nel catalogo
  • M.H. Levitt, Spin Dynamics. Basics of Nuclear Magnetic Resonance. --: Wiley, 2003. Cerca nel catalogo