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a Ciclo Unico
Scuola di Scienze
BIOLOGIA MOLECOLARE
Insegnamento
BIOCHIMICA STRUTTURALE E BIOFISICA
SCO2045313, A.A. 2017/18

Informazioni valide per gli studenti immatricolati nell'A.A. 2016/17

Principali informazioni sull'insegnamento
Corso di studio Corso di laurea magistrale in
BIOLOGIA MOLECOLARE
SC1175, ordinamento 2008/09, A.A. 2017/18
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Curriculum Percorso Comune
Crediti formativi 8.0
Tipo di valutazione Voto
Denominazione inglese STRUCTURAL BIOCHEMISTRY AND BIOPHYSICS
Sito della struttura didattica http://biologiamolecolare.scienze.unipd.it/2017/laurea_magistrale_biologiamolecolare
Dipartimento di riferimento Dipartimento di Biologia
Obbligo di frequenza
Lingua di erogazione ITALIANO
Sede PADOVA
Corso singolo È possibile iscriversi all'insegnamento come corso singolo
Corso a libera scelta È possibile utilizzare l'insegnamento come corso a libera scelta

Docenti
Responsabile LAURA CENDRON BIO/10
Altri docenti LUIGI BUBACCO BIO/09

Dettaglio crediti formativi
Tipologia Ambito Disciplinare Settore Scientifico-Disciplinare Crediti
CARATTERIZZANTE Discipline del settore biomedico BIO/09 3.0
CARATTERIZZANTE Discipline del settore biomolecolare BIO/10 5.0

Modalità di erogazione
Periodo di erogazione Primo semestre
Anno di corso II Anno
Modalità di erogazione frontale

Organizzazione della didattica
Tipo ore Crediti Ore di
Corso
Ore Studio
Individuale
Turni
LABORATORIO 1.0 16 9.0 Nessun turno
LEZIONE 7.0 56 119.0 Nessun turno

Calendario
Inizio attività didattiche 02/10/2017
Fine attività didattiche 19/01/2018

Syllabus
Prerequisiti:
Conoscenze e abilita' da acquisire: Nella parte di Biochimica strutturale viene introdotta la caratterizzazione strutturale di macromolecole mediante diffrazione dei raggi X. Alcune applicazioni di tale caratterizzazione verranno illustrate nella parte finale del corso.
Modalita' di esame: Esame scritto a domande aperte (due domande per ciascun modulo)
Criteri di valutazione:
Contenuti: Biochimica strutturale

1.Cristalli. Reticolo matematico, simmetrie nei cristalli, sistemi cristallini, reticoli di Bravais, gruppi punto e gruppi spaziali.
2. Metodi di cristallizzazione di proteine. Grafici di solubilità, condizioni di precipitazione. Metodi di diffusione di vapore, approcci a matrice sparsa.
3. La produzione dei raggi X.
4. Premesse matematiche. Cenni alle trasformate di Fourier.
5. Diffrazione dei raggi X. Principi generali. Diffrazione nel caso di un cristallo. Condizioni di Laue. Il reticolo reciproco. La legge di Bragg e il concetto di risoluzione. Determinazione dei parametri della cella cristallina, del gruppo spaziale e del contenuto dell’unità asimmetrica.
6. Misura dei dati di diffrazione.
7. Il problema della fase. Il metodo di Patterson. Risoluzione del problema della fase nel caso di macromolecole: metodi MIR, MR e MAD.
8. Affinamento delle strutture macromolecolari. Indice cristallografico R.
9. Validità ed utilizzo dei dati strutturali. Tecniche di Fourier-differenza.
10. Tecniche complementari. Diffrazione di elettroni e neutroni. Ricostruzione dell’immagine da micrografie elettroniche.
11. Esempi di relazione struttura-funzione.
Attivita' di apprendimento previste e metodologie di insegnamento: Il corso prevede 1 credito di esercitazioni da svolgersi nell’aula di informatica, comprendenti la visualizzazione e interpretazione di mappe di densità elettronica.
Eventuali indicazioni sui materiali di studio: Verranno fornite:
1) una dispensa in formato pdf preparata dal docente per il modulo di Biochimica Strutturale;
2) copia delle slides proiettate in aula.
Testi di riferimento:
  • Bernhard Rupp, Biomolecular crystallography: principles, practice and applications to structural biology. --: Garland Science, Taylor & Francis Group, 2010. Cerca nel catalogo