| Corsi di Laurea | Corsi di Laurea Magistrale | Corsi di Laurea Magistrale a Ciclo Unico |
| FARMACIA | ||
| BIOTECNOLOGIE FARMACEUTICHE | ||
Insegnamento
BIOCHIMICA STRUTTURALE
FAO2043066, A.A. 2012/13
Informazioni valide per gli studenti immatricolati nell'A.A. 2012/13
BIOCHIMICA STRUTTURALE
FAO2043066, A.A. 2012/13
Informazioni valide per gli studenti immatricolati nell'A.A. 2012/13
Principali informazioni sull'insegnamento
| Corso di studio |
Corso di laurea magistrale in BIOTECNOLOGIE FARMACEUTICHE FA0244, ordinamento 2008/09, A.A. 2012/13 |
 porta questa pagina con te |
|---|---|---|
| Crediti formativi | 6.0 | |
| Tipo di valutazione | Voto | |
| Denominazione inglese | STRUCTURAL BIOCHEMISTRY | |
| Sito della struttura didattica | http://www.farmacia.unipd.it/ | |
| Obbligo di frequenza | Sì | |
| Lingua di erogazione | ITALIANO, INGLESE | |
| Sede | PADOVA | |
| Corso singolo | NON è possibile iscriversi all'insegnamento come corso singolo | |
| Corso a libera scelta | È possibile utilizzare l'insegnamento come corso a libera scelta |
Docenti
| Responsabile | PATRIZIA POLVERINO DE LAURETO | BIO/10 |
|---|
Dettaglio crediti formativi
| Tipologia | Ambito Disciplinare | Settore Scientifico-Disciplinare | Crediti |
|---|---|---|---|
| CARATTERIZZANTE | Discipline biotecnologiche comuni | BIO/10 | 6.0 |
Organizzazione dell'insegnamento
| Periodo di erogazione | Primo semestre |
|---|---|
| Anno di corso | I Anno |
| Modalità di erogazione | frontale |
| Tipo ore | Crediti | Ore di didattica assistita |
Ore Studio Individuale |
|---|---|---|---|
| LEZIONE | 6.0 | 48 | 102.0 |
| Inizio attività didattiche | 01/10/2012 |
|---|---|
| Fine attività didattiche | 26/01/2013 |
| Visualizza il calendario delle lezioni | Lezioni 2015/16 Ord.2008 |
Commissioni d'esame
| Commissione | Dal | Al | Membri |
|---|---|---|---|
| 3 Commissione a.a. 2015/16 | 01/10/2015 | 30/11/2016 |
POLVERINO DE LAURETO
PATRIZIA
(Presidente)
SPOLAORE BARBARA (Membro Effettivo) |
| 2 Commissione a.a. 2014-2015 | 01/10/2014 | 30/09/2015 |
POLVERINO DE LAURETO
PATRIZIA
(Presidente)
SPOLAORE BARBARA (Membro Effettivo) DE FILIPPIS VINCENZO (Supplente) |
| 1 Commissione a.a. 2013/14 | 01/10/2013 | 30/09/2014 |
POLVERINO DE LAURETO
PATRIZIA
(Presidente)
SPOLAORE BARBARA (Membro Effettivo) DE FILIPPIS VINCENZO (Supplente) |
Syllabus
| Prerequisiti: | |
| Risultati di apprendimento previsti: | L'obiettivo principale del corso è quello di fornire agli studenti gli strumenti utili per un'analisi dettagliata e critica delle correlazioni tra struttura e funzione delle proteine |
| Contenuti: | La parte più rilevante del corso riguarda le proprietà chimiche e fisiche di amminoacidi e legame peptidico, le interazioni responsabili della struttura e la stabilità delle proteine, le caratteristiche molecolari di struttura secondaria e terziaria delle proteine, modificazioni post-traduzionali, domini e attiva siti di proteine ed enzimi, i meccanismi di riconoscimento molecolare e le interazioni tra proteine. Il turn-over e i meccanismi di proteolisi delle proteine sono discussi in dettaglio, sottolineando il loro ruolo biologico e della loro utilità per gli aspetti di analisi della struttura e della dinamica delle proteine. La recente scoperta di proteine intrinsecamente disordinate o unfolded viene discussa, la loro identificazione e analisi, nonché il loro ruolo nella aggregazione proteica e nelle malattie quali le amiloidosi. Sono presentati aspetti di bioinformatica e metodi di interrogazione delle banche dati di proteine, con particolare attenzione su come utilizzare il database PDB. Particolare attenzione è dedicata alla chimica, fisico-chimica e caratterizzazione funzionale di proteine ricombinanti da utilizzare per applicazioni farmaceutiche, discutendo in particolare l'analisi richiesta da parte delle autorità di regolamentazione per la registrazione e la commercializzazione di farmaci proteici. |
| Programma: | 1. Amino acids properties
2. Primary structure 3. Secondary structure 4. Domains 5. Tertiary structure and 6. Bonds and interactions 7. Folding 8. Unfolding 9. Misfolding 10. Enzymes 11. Lipids 12. Protein-protein interaction 13. Membrane protein 14. Transport across membranes, Endocytosis and involved proteins 15. Spectroscopy and determination of protein structure 16. Fluorescence: theory 17. Applications 18. Circular dichroism: theory 19. Applications 20. Infrared 21. X Ray and crystallography |
| Testi di riferimento: |
•
C. Branden and J. Tooze, Introduction to Protein Structure.
--: Zanichelli, Bologna, --.
 • G. A. Petsko and D. Ringe, Protein Structure and Function. --: Zanichelli, Bologna, --. |
| Note ai testi di riferimento: | Il corso si basa su dispense (diapositive, powerpoint), articoli, monografie e recensioni distribuiti agli studenti, ma la consultazione di testi e libri consigliati è anche raccomandato. |
| Metodi didattici: | Il corso viene svolto con lezioni frontali in aula. Le lezioni sono presentate mediante slides and presentazioni in power point.
Il laboratorio pratico viene svolto in laboratori attrezzati ed ogni studente ha disposizione attrezzature personali, per svolgere personalmente la sua attività. |
| Metodi di valutazione: | Esame orale finale. Per sostenere il colloquio d’esame lo studente deve superare le schede dell’attività pratica e portarle il giorno dell’esame
|
| Altro: |