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a Ciclo Unico
Scuola di Medicina e Chirurgia
PHARMACEUTICAL BIOTECHNOLOGIES - BIOTECNOLOGIE FARMACEUTICHE
Insegnamento
STRUCTURAL BIOCHEMISTRY
MEP5070480, A.A. 2019/20

Informazioni valide per gli studenti immatricolati nell'A.A. 2019/20

Principali informazioni sull'insegnamento
Corso di studio Corso di laurea magistrale in
PHARMACEUTICAL BIOTECHNOLOGIES - BIOTECNOLOGIE FARMACEUTICHE
ME2193, ordinamento 2015/16, A.A. 2019/20
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Crediti formativi 6.0
Tipo di valutazione Voto
Denominazione inglese STRUCTURAL BIOCHEMISTRY
Dipartimento di riferimento Dipartimento di Scienze del Farmaco (DSF)
Sito E-Learning https://elearning.unipd.it/dsf/course/view.php?idnumber=2019-ME2193-000ZZ-2019-MEP5070480-N0
Obbligo di frequenza
Lingua di erogazione INGLESE
Sede PADOVA
Corso singolo È possibile iscriversi all'insegnamento come corso singolo
Corso a libera scelta È possibile utilizzare l'insegnamento come corso a libera scelta

Docenti
Responsabile PATRIZIA POLVERINO DE LAURETO BIO/10

Dettaglio crediti formativi
Tipologia Ambito Disciplinare Settore Scientifico-Disciplinare Crediti
CARATTERIZZANTE Discipline biotecnologiche comuni BIO/10 6.0

Organizzazione dell'insegnamento
Periodo di erogazione Primo semestre
Anno di corso I Anno
Modalità di erogazione frontale

Tipo ore Crediti Ore di
didattica
assistita
Ore Studio
Individuale
LEZIONE 6.0 48 102.0

Calendario
Inizio attività didattiche 30/09/2019
Fine attività didattiche 18/01/2020
Visualizza il calendario delle lezioni Lezioni 2019/20 Ord.2015

Commissioni d'esame
Commissione Dal Al Membri
5 Commissione a.a. 2019/20 02/12/2019 30/09/2020 POLVERINO DE LAURETO PATRIZIA (Presidente)
SPOLAORE BARBARA (Membro Effettivo)
DE FILIPPIS VINCENZO (Supplente)
4 Commissione a.a. 2018/19 03/12/2018 02/12/2019 POLVERINO DE LAURETO PATRIZIA (Presidente)
SPOLAORE BARBARA (Membro Effettivo)
DE FILIPPIS VINCENZO (Supplente)

Syllabus
Prerequisiti: Non ci sono prerequisiti
Conoscenze e abilita' da acquisire: Questo corso si propone di fornire gli strumenti per comprendere i più importanti concetti nell’ambito della struttura e del folding di proteine a livello molecolare, così come di mostrare le tecniche più utili e moderne per determinare la struttura e la dinamica delle proteine.
Modalita' di esame: Esame orale
Criteri di valutazione: Sarà valutata la capacità dello studente di analizzare criticamente argomenti trattati a lezione.
Partecipazione e impegno in classe, valutato in base alle presenze
Livello del pensiero critico dello studente, giudicato in base ai risultati delle valutazioni
tra pari
Contenuti: La prima parte del corso riguarda lo studio delle proprietà chimiche e fisiche degli amminoacidi, peptidi e proteine. Specifiche lezioni sono dedicate al folding e unfolding delle proteine e alle tecniche per studiare la struttura e il ripiegamento delle proteine, come dicroismo circolare, fluorescenza, spettroscopia infrarossa in trasformata di Fourier e biocristallografia. Argomenti specifici riguardano le interazioni responsabili della struttura e stabilità delle proteine, dei meccanismi di riconoscimento molecolare e interazioni tra proteine. Sono discusse in dettaglio le proteine intrinsecamente disordinate (IDP) di recente scoperte e le proteine misfolded responsabili di gravi malattie. Vengono anche trattati argomenti quali il turnover e il meccanismo di proteolisi delle proteine. Specifiche classi di proteine come le proteine di membrana e proteine coinvolte nel trasporto sono infine analizzate in relazione alla loro struttura e dinamica.
Attivita' di apprendimento previste e metodologie di insegnamento: Le lezioni sono svolte mediante presentazioni PPT. Talvolta sono mostrati brevi filmati. Gli studenti vengono invitati ad intervenire interattivamente durante le lezioni frontali.
Eventuali indicazioni sui materiali di studio: Il corso si basa su dispense (diapositive, powerpoint), articoli, monografie e recensioni distribuiti agli studenti, ma la consultazione di testi e libri consigliati è anche raccomandata.
Testi di riferimento:
  • C. Branden and J. Tooze, Introduction to Protein Structure. --: Zanichelli, Bologna, --. Cerca nel catalogo
  • Williamson, Michael P.; Bolognesi, Martino, Come funzionano le proteine edizione italiana a cura di Martino Bolognesi. Bologna: Zanichelli, 2013. Cerca nel catalogo
  • Petsko, Gregory A.; Ringe, Dagmar, Protein structure and functionGregory A. Petsko, Dagmar Ringe. London: New Science Press, Oxford (GB), Blackwell, Sunderland (Mass.), Sinauer Associates, 2004. Cerca nel catalogo

Didattica innovativa: Strategie di insegnamento e apprendimento previste
  • Lecturing
  • Laboratory
  • Problem based learning
  • Case study
  • Interactive lecturing
  • Working in group
  • Problem solving
  • Mappe concettuali
  • Active quiz per verifiche concettuali e discussioni in classe

Didattica innovativa: Software o applicazioni utilizzati
  • Moodle (files, quiz, workshop, ...)

Obiettivi Agenda 2030 per lo sviluppo sostenibile
Salute e Benessere Istruzione di qualita' Uguaglianza di genere Energia pulita e accessibile Ridurre le disuguaglianze